Поиск консервативных аминокислотных остатков для белков GroEL и CroES

Семейство шаперонов или шаперонинов Hsp60 - ключевой компонент машины клеточных шаперонов. Они наиболее консервативный и всюду встречающийся класс молекулярных шаперонов. Шаперонины формируют сложную, кооперативную сеть шаперонов, которая обеспечивает корректное сворачивание новосинтезированных или стресс-денатурированных белков.

В данной работе были исследованы первичные структуры белков группы I шаперонинов Hsp60 и кофакторов Hsp10 на предмет поиска консервативных аминокислотных остатков. Использовалась база данных белковых последовательностей, выложенных на сайте Heat shock protein information resource. По этой базе был осуществлен поиск аминокислотных последовательностей белков Hsp60 и Hsp10, принадлежащих представителям основных групп живой природы: животные, растения, грибы, водоросли, протисты, бактерии, археи. С использованием языка питон последовательности были скачены и разбиты на классы. Выравнивание аминокислотных последовательностей было осуществлено программой T-coffee внутри каждой группы. После того как были найдены консервативные аминокислотные остатки был взят представитель от каждой группы и на основе них было проведено межгрупповое сравнение консервативных аминокислотных остатков. В результате были обнаружены консервативные аминокислотные участки внутри и между группами, а также построена таблица идентичностей между аминокислотными последовательностями шаперонов из разных групп. С использованием программы Protein Residue Conservation Prediction были построены профили консервативностей для рассматриваемых последовательностей. Выявлено, что наиболее консервативными группами белков Hsp60 и Hsp10 являются археи, наименее — протисты.